Las proteínas perforadoras podrían ser los nuevos antibióticos de amplio espectro
La anfifilidad radial, clave en la actividad antimicrobiana.
Investigadores de diversos centros de los EE.UU. (foto, Brian Stauffer) han diseñado una nueva clase de proteínas que podría revolucionar los tratamientos antibióticos y, posiblemente, acabar con el creciente problema que suponen las resistencias. Se trata de homo-polipéptidos helicoidales catiónicos con un núcleo interno hidrofóbico y una cubierta exterior cargada eléctricamente. Esta anfifilicidad radial no tiene precedentes y se distingue claramente de los péptidos antimicrobianos clásicos con estructura de hélice alfa. La distribución de la anfifilicidad en estos últimos, con superficies hidrofóbicas expuestas, hace que se autoagreguen y que presenten interacciones indeseables con las proteínas plasmáticas.
En contraste, los péptidos de anfifilicidad radial interaccionan de manera efectiva con la carga negativa de la superficie bacteriana, tanto en Gram positivos como negativos. La reducción de interacciones indeseadas mediante el aislamiento del núcleo hidrofóbico en estos nuevos péptidos queda reflejada en su baja actividad hemolítica y en la resistencia a la degradación por proteasas, dos importantes aspectos en el uso clínico. Los péptidos podrían ser también utilizados como adyuvantes para aumentar la permeabilidad a los antibióticos convencionales, lo que potenciaría su actividad antimicrobiana en dos órdenes de magnitud, según informan los autores en el artículo correspondiente, publicado en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences.
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