La proteína ubiquitina puede ser clave para una variedad de enfermedades

05/07/2013 - E.P.

Es importante en los procesos celulares básicos que van desde el control de los relojes circadianos hasta despejar la acumulación nociva de células en el cáncer y otras enfermedades

La ubiquitina, llamada así porque está presente en todas las células de los seres vivos tan diferentes como plantas y seres humanos, puede ser la clave para el tratamiento de una variedad de enfermedades, desde el Parkinson a la diabetes, según un artículo de expertos de la Universidad de Maryland, en Estados Unidos, publicado en Structure.
La proteína, que se encuentra en todos los eucariotas se consideró poco importante cuando fue descrita en 1975. Pero los científicos ahora saben que ubiquitina toma muchas formas diferentes y es importante en los procesos celulares básicos, desde el control de los relojes circadianos hasta despejar la acumulación dañina de células que se encuentran en el cáncer y otras enfermedades.
Para maximizar el potencial de la ubiquitina en el tratamiento de las enfermedades, los investigadores están trabajando para identificar una serie de estructuras de la proteína y comprender la función de cada una. La ubiquitina forma cadenas poliméricas unidas por aminoácidos específicos y cada proteína ubiquitina puede conectarse a su vecina a través de uno de los ocho aminoácidos diferentes, y cada combinación parece hacer algo diferente en una célula normal, explica el biólogo estructural de la Universidad de Maryland David Fushman, cuyo laboratorio estudia estas cadenas de ubiquitina y sus vínculos.
Fushman y su equipo se centran en uno de los enlaces más comunes y menos estudiados, la cadena polimérica formada por el aminoácido lisina-11. Las cadenas de ubiquitina unidas por lisina-11 "están directamente involucradas en la regulación del ciclo celular," dice Fushman.
La mayoría del trabajo se realiza en un tubo de ensayo y utiliza cristalografía de rayos X para mapear las estructuras. El laboratorio de Fushman utiliza un método diferente que produce un ambiente algo más cerca de la naturaleza, se trata de la espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN) y otras técnicas para cartografiar las cadenas de lisina-11-enlazadas.
Los investigadores encontraron que estas cadenas adquieren una forma diferente en la solución que en los cristales y son más flexibles de lo que se pensaba anteriormente. Cadenas de ubiquitina unidas a través de lisina-11 pueden crear diferentes formas tridimensionales cambiando las formas dependiendo de la concentración, según detectó el equipo.
La cadena de ubiquitina más estudiada, unida a través de lisina-48, se conoce como un "destructor de proteína", ya que las etiquetas de las proteínas celulares se rompen para su posterior reciclado. El equipo de UMD encontró que los receptores celulares responsables de romper las proteínas interactúan con cadenas de lisina-11, pero no tan eficientemente como con cadenas de lisina-48. Por lo tanto, la destrucción de proteínas no parece ser la tarea principal de la cadena de eslabones de lisina-11, según Fushman, ya que su función es algo diferente y tal vez también de vital importancia para el mantenimiento de las células sanas.